Agencia EFE

Gracias a los receptores del gusto de la lengua, los seres humanos perciben cinco sabores: ácido, dulce, umami, amargo y salado. Además de permitir disfrutar de los alimentos, ayudan a determinar su composición química y a evitar que se consuman sustancias tóxicas.

¿Pero cómo percibimos los sabores? Un estudio publicado ayer en la revista Nature y liderado por investigadores de la Facultad de Medicina de la Universidad de Carolina del Norte (UNC), en Estados Unidos, ha descrito cómo es la estructura de la proteína del receptor del sabor amargo TAS2R14 y cómo hace su función.

"Se sabe muy poco sobre la estructura de los receptores del sabor dulce, amargo y umami, pero ahora, gracias a una combinación de métodos bioquímicos y computacionales, conocemos la estructura del receptor del sabor amargo TAS2R14 y los mecanismos que inician la sensación del sabor amargo en nuestra lengua", detalló el científico de la UNC y coautor del estudio, Yoojoong Kim.

En concreto, el equipo descubrió que cuando los saborizantes amargos entran en contacto con los receptores TAS2R14, las sustancias químicas se encajan en un punto específico del receptor, lo que hace que la proteína cambie de forma, activando la proteína G. Esto desencadena una serie de reacciones bioquímicas dentro de la célula receptora del gusto que activan el receptor y que, a través de los nervios craneales, envía señales a pequeñas fibras nerviosas a un área del cerebro que procesa y percibe las señales como amargura. Todo este complejo sistema de señalización se produce casi instantáneamente.

Mientras trabajaban para definir su estructura, los investigadores hallaron otra característica única de TAS2R14: que el colesterol le ayuda a activarse.

"Mediante simulaciones de dinámica molecular, también descubrimos que el colesterol pone al receptor en un estado semiactivo, por lo que puede ser activado fácilmente por el degustador amargo", explicó Kim.

El descubrimiento de este nuevo sitio de unión alostérica para sustancias de sabor amargo es único. La región de unión alostérica se encuentra entre TAS2R14 y su proteína G acoplada, denominada proteína G alfa. Esta región es crítica para formar un complejo de señalización que ayuda a transferir la señal del receptor del gusto a la proteína G a las células receptoras del gusto.

"En el futuro, esta estructura será clave para descubrir y diseñar fármacos candidatos que puedan regular directamente las proteínas G a través de los sitios alostéricos", afirmó el experto y coautor del estudio.

Un equipo de investigadores de la Universidad de Lehigh (Estados Unidos) ha desarrollado un material cuántico que podría disparar la eficiencia de los paneles solares, un hallazgo que permitirá fabricar una nueva generación de placas con las que afrontar las necesidades energéticas mundiales.

El prototipo, que utiliza el nuevo material como capa activa en una célula solar, logra una absorción fotovoltaica media del 80% y una eficiencia cuántica externa (EQE) o capacidad para convertir la luz solar en electricidad sin precedentes de hasta el 190%, superando así con creces el límite teórico de eficiencia Shockley-Queisser para materiales basados en silicio.

El salto de eficiencia del material se atribuye en gran medida a sus característicos "estados de banda intermedios", niveles de energía específicos que se sitúan dentro de la estructura electrónica del material y que resultan ideales para la conversión de la energía solar. Además, el prototipo funciona especialmente bien con altos niveles de absorción en las regiones infrarroja y visible del espectro electromagnético.

"Este trabajo representa un importante salto adelante en nuestra comprensión y desarrollo de soluciones energéticas sostenibles, con enfoques innovadores que podrían redefinir la eficiencia y accesibilidad de la energía solar en un futuro cercano", asegura Chinedu Ekuma, coautor del estudio.